Cuando los puentes se unen a la actina, pasan por golpes de energía y causan contracción muscular; por ende, para que un músculo se relaje debe evitarse la fijación de puentes de miosina a actina. La regulación de la fijación de puentes a la actina es una función de dos proteínas que se asocian con la actina en los filamentos delgados. la F-actina es un polímero formado de 300 a 400 subunidades de G-actina, dispuestas en hilera doble y giradas para formar una hélice. Un tipo diferente de proteína, conocida como tropomiosina, yace dentro del surco entre la doble hilera de monómeros de actina G. Hay 40 a 60 moléculas de tropomiosina por cada filamento delgado; cada tropomiosina abarca una distancia de aproximadamente siete subunidades de actina. Fijo a la tropomiosina, más que de manera directa a la actina, hay un tercer tipo de proteína llamada troponina. La troponina en realidad es un complejo de tres proteínas: troponina I (inhibe la unión de los puentes de actina), troponina T (se une a tropomiosina) y troponinca C (se une al calcio). La troponina y tropomiosina trabajan juntas para regular la fijación de puentes transversos a la actina y, así, sirven como un conmutador para la contracción y relajación musculares. En un músculo relajado, la posición de la tropomiosina en los filamentos de actina es tal que bloquea físicamente la unión de los puentes a sitios de fijación específicos de la actina.
Bibliografía:
- Fox, Stuart. (2011). "Fisiología Humana". 12va ed. México. Ed. McGraw Hill
- Geneser, Finn. (2000). "Histología sobre bases biomoleculares". 3ra ed. México. Ed. Médica Panamericana- Snell, Richard. (2010). Neuroanatomía Clínica 7ma ed. España. Ed. Lippincott Williams & Wilkins
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